【辰辉创聚生物】重组蛋白表达中包涵体的形成与优化策略
重组蛋白广泛应用于基础研究、生物制药和工业酶制剂等领域。大肠杆菌(Escherichia coli)因生长快、操作简便、成本低、表达量高,长期作为主要的重组蛋白宿主。然而高水平表达时,目的蛋白常因折叠失败而形成不可溶聚集体——包涵体,导致活性丧失,需经复杂的溶
重组蛋白广泛应用于基础研究、生物制药和工业酶制剂等领域。大肠杆菌(Escherichia coli)因生长快、操作简便、成本低、表达量高,长期作为主要的重组蛋白宿主。然而高水平表达时,目的蛋白常因折叠失败而形成不可溶聚集体——包涵体,导致活性丧失,需经复杂的溶
跨膜蛋白因其在细胞信号传导、物质转运和免疫识别等生物学过程中扮演关键角色,成为生物医药和结构生物学研究的重要目标。然而,由于其复杂的结构和特殊的生物学特性,跨膜蛋白的表达和纯化常常面临诸多挑战。大肠杆菌(Escherichia coli)作为一种高效、经济的表
在生物技术与分子生物学中,原核蛋白表达体系(尤其是大肠杆菌蛋白表达)因操作简便、生长速度快、成本低廉,是获取重组蛋白的重要途径。然而,在高水平表达时,目标蛋白往往以包涵体蛋白形式沉淀,形成不可溶的聚集物。这种现象虽影响生物活性蛋白得率,但其高表达量、易纯化等特
在重组蛋白表达与纯化的日常工作中,“加标签”几乎已经成为标准步骤。其主要目的是确保蛋白能够顺利表达、容易检测并高效纯化。然而,标签的选择对于重组蛋白的成功表达至关重要。如果选择不当,可能会影响表达量或纯化效率,甚至可能导致蛋白的结构异常或功能丧失。因此,标签的